Efeito de lectinas de Moringa oleifera na sobrevivência e atividade de enzimas de larvas de Aedes aegypti susceptíveis e resistentes a organosfoforado

Abstract

O controle do vetor, Aedes aegypti, é a melhor estratégia para combater as epidemias de dengue. No entanto, o uso contínuo de inseticidas sintéticos tem levado ao aparecimento de populações resistentes. Sementes de Moringa oleifera contêm as lectinas WSMoL ((watersoluble M. oleifera lectin) and cMoL (coagulant M. oleifera lectin). WSMoL tem atividade larvicida (LC50 of 0.197 mg/ml) em larvas de A. aegypti de quarto estágio (L4) susceptíveis a organofosforado (Rockfeller). Este estudo relata o efeito de cMoL (0.1–0.8 mg/ml) na sobrevivência de L4 susceptíveis (Rockefeller), bem como, o efeito de WSMoL (0.1–0.8 mg/ml) e cMoL (0.1–0.8 mg/ml) em L4 resistentes a organofosforado (Rec-R). Além disso, extratos de L4 susceptíveis (Rockefeller) e L4 resistentes a organofosforado (Rec-R) foram testados para enzimas digestivas (protease, tripsina e α-Amylase) e detoxificantes ( superoxido dismutase e α- e β-esterases) na presença de WSMoL e cMoL. cMoL não foi agente larvicida para L4 de Rockfeller. WSMoL e cMoL não promoveram mortalidade de Rec-R. WSMoL estimulou as atividades de protease, tripsina e α-Amylase de L4 de Rockfeller, enquanto cMoL inibiu estas enzimas. WSMoL não teve nenhum efeito sobre atividade de tripsina em L4 de Rec-R, porém inibiu atividade de protease e α-amylase. cMoL inibiu a atividade de tripsina, enquanto não interferiu nas proteases e α-amylase de Rec-R. cMoL inibiu atividade de SOD em Rockfeller e Rec-R mais que WSMoL., enquanto atividade de β-esterase de L4 Rockfeller foi mais inibida por WSMoL. As lectinas promoveram baixo efeito (estimulação ou inibição) na atividade de α-esterase de ambas as populações. O estudo revela que WSMoL e cMoL afetam diferentemente a sobrevivência de L4 de Rockfeller e enzimas de Rockfeller e Rec-R. A protease, tripsina e SOD foram as enzimas mais sensíveis para WSMoL e cMoL. Atividade larvicida de WSMoL em Rockfeller pode ser relacionada a estimulação da atividade de protease e tripsina.