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Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/25329

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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.advisorBEZERRA, Ranilson de Souza-
dc.contributor.authorROBERTO, Nathalia Albuquerque-
dc.date.accessioned2018-08-02T17:18:19Z-
dc.date.available2018-08-02T17:18:19Z-
dc.date.issued2017-02-22-
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/25329-
dc.description.abstractOs resíduos de processamento de peixe são uma importante fonte de recursos subutilizados que apresentam potencial para diversas aplicações biotecnológicas. A espécie Coryphaena hippurus, conhecida no Brasil como dourado, representa um importante recurso pesqueiro com uma ampla distribuição global. O colágeno, é uma proteína fibrosa encontrada em todo o reino animal, que possui uma variedade de aplicações industriais, principalmente nos setores farmacêutico, de cosméticos e alimentos. Devido aos baixos riscos de transmissão de doenças, alto rendimento nos processos de extração e ausência de toxicidade, organismos aquáticos têm se destacado como uma alternativa frente ao colágeno comercial (obtido a partir de animais terrestres). Assim, o presente trabalho teve por objetivo produzir peptídeos bioativos através da hidrólise do colágeno isolado da pele de dourado (C. hippurus), empregando colagenase extraída de suas vísceras intestinais. O rendimento da extração do colágeno ácido solúvel (ASC) e pepsino solúvel (PSC) foi de 43% e 3%, respectivamente. A SDS-PAGE do ASC e PSC apresentaram padrão de bandas semelhante ao encontrado na literatura para amostras de colágeno, com cadeias α 1 e α 2, bem como cadeia β. O espectro de absorção ultravioleta (UV) de ambos colágenos apresentou absorção máxima a 230 nm. A solubilidade de ASC e PSC foi maior na faixa de pH ácida, alcançando seu máximo em pH 1 e 2, respectivamente. A solubilidade do ASC foi superior em baixas concentrações de NaCl, apresentando diminuição da solubilidade em concentrações acima de 1%. Os espectros FTIR do ASC e PSC exibiram picos característicos de Amida I, II, III bem como amida A e B, semelhantes a colágenos do tipo I de outros peixes. Os resultados obtidos neste estudo indicam a possibilidade de obtenção de proteases e colágeno do tipo I a partir da pele do dourado para a produção de peptídeos bioativos.pt_BR
dc.description.sponsorshipCAPESpt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Pernambucopt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/*
dc.subjectPeptídeospt_BR
dc.subjectColágenopt_BR
dc.subjectPeixes - Criaçãopt_BR
dc.titleProdução de peptídeos bioativos a partir do colágeno isolado de dourado (Coryphaena hippurus)pt_BR
dc.typemasterThesispt_BR
dc.contributor.advisor-coPORTO, Ana Lucia Figueiredo-
dc.contributor.authorLatteshttp://lattes.cnpq.br/2901678079706631pt_BR
dc.publisher.initialsUFPEpt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.degree.levelmestradopt_BR
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/2205151409139871pt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pos Graduacao em Ciencias Biologicaspt_BR
dc.description.abstractxFish processing wastes are an important source of underutilized resources that have potential for various biotech applications. The species Coryphaena hippurus, represents an important fishery resource with a wide global distribution. Collagen is a fibrous protein found throughout the animal kingdom, which has a variety of industrial applications, mainly in the pharmaceutical, cosmetics and food industries. Due to the low risks of disease transmission, high yields in the extraction processes and absence of toxicity, aquatic organisms have stood out as an alternative against commercial collagen (obtained from terrestrial animals). Therefore, the present work aimed to produce bioactive peptides through the hydrolysis of collagen isolated from the skin of gold (C. hippurus), using collagenase extracted from its intestinal viscera. The extraction yield of ASC and PSC was 43% and 3%, respectively. The SDS-PAGE of the ASC and PSC presented bands pattern similar to that found in the literature for samples of collagen, with α 1 and α 2 chains, as well as β chain. The ultraviolet (UV) absorption spectrum of both collagens showed maximum absorption at 230 nm. The solubility of ASC and PSC was higher in the acid pH range, reaching its maximum at pH 1 and 2, respectively. The solubility of the ASC was higher at low NaCl concentrations, with a decrease in solubility at concentrations above 1%. FTIR spectra of ASC and PSC exhibited characteristic peaks of Amide I, II, III as well as amide A and B, similar to type I collagens of other fish. The results obtained in this study indicate the possibility of obtaining proteases and type I collagen from the skin of gilt for the production of bioactive peptides.pt_BR
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