Extração e caracterização do colágeno obtido dos resíduos de processamento de Cioba (Lutjanus analis), Tambaqui (Colossoma macropomum) e Corvina (Micropogonias furnieri)

Abstract

O colágeno é um biomaterial dotado de excelente biocompatibilidade e segurança em face de sua biodegradabilidade e fraca antigenicidade com grandes aplicações médicas. Os resíduos da indústria pesqueira são uma fonte promissora para a obtenção desta proteína. O presente trabalho teve como objetivo extrair e caracterizar parcialmente o colágeno obtido a partir das escamas de cioba (Lutjanus analis) e tambaqui (Colossoma macropomum) e pele de corvina (Micropogonias furnieri). O colágeno foi obtido por meio de extração ácida (CAS) e com o uso da pepsina (CPS). Os rendimentos observados para a extração de L. analis, M. furnieri e C. macropomum foram, respectivamente: CAS 3,85% e CPS 6,15%; CAS 22,46% e CPS 44,25%; CAS 1,59% e CPS 1,20%. Em SDS-PAGE as amostras de colágeno extraídas via CAS ou CPS apresentaram duas cadeias α1 e uma cadeia α2, além de cadeias β e γ. Os colágenos CPS e CAS foram solúveis na faixa de pH 2 – 6 para todas as espécies. Ambos os colágenos foram solúveis na faixa de concentração de NaCl de 0-4% (p/v). O espectro de absorção de raios ultravioleta (UV) demonstrou a existência de um baixo conteúdo de aminoácidos cromóforos, indicando a ausência de contaminantes no material extraído. A temperatura máxima de transição (Tmax) obtida para as amostras de CAS e CPS alcançou, respectivamente, 76°C e 77°C para a cioba. A análise do conteúdo de aminoácidos do colágeno de cioba revelou ser glicina o aminoácido predominante, seu conteúdo junto dos iminoácidos prolina e hidroxiprolina equivale a pouco mais de um terço do total de aminoácidos, característica comum ao colágeno. As análises SDS-PAGE, FTIR e absorção de raios UV permitem concluir que o colágeno extraído dos peixes em análise foi do tipo I. Os resultados obtidos neste trabalho indicam a possibilidade do uso dos resíduos de processamento destas espécies como fonte alternativa de colágeno.