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https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/65538
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Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.advisor | COSTA, Romero Marcos Pedrosa Brandão | - |
dc.contributor.author | BARREIRO, Maria Ercilia Lima | - |
dc.date.accessioned | 2025-08-28T12:42:16Z | - |
dc.date.available | 2025-08-28T12:42:16Z | - |
dc.date.issued | 2025-02-24 | - |
dc.identifier.citation | BARREIRO, Maria Ercília Lima. Purificação e caracterização de uma protease com atividade colagenolítica proveniente de trichoderma koningiopsis (UFPIT03), isolado do ecótono caatinga-cerrado piauiense, obtida através de fermentação em estado sólido utilizando farelo de pritchardia pacifica. Tese (Doutorado em Biologia Aplicada à Saude) - Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2025. | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/65538 | - |
dc.description.abstract | As proteases colagenolíticas possuem a capacidade de hidrolisar colágeno nativo e desnaturado, sendo amplamente utilizadas em diversos segmentos biotecnológicos e biomédicos. Dentre essas enzimas, as colagenases microbianas destacam-se por sua diversidade bioquímica e alta susceptibilidade à manipulação genética, com os gêneros Streptomyces e Trichoderma apresentando vantagens significativas devido à termoestabilidade e elevado rendimento. Este trabalho visou a purificação e caracterização de uma colagenase obtida de Trichoderma isolado do Ecótono Caatinga-Cerrado Piauiense, aliada ao desenvolvimento de um biofilme cicatrizante inovador formulado à base de um blend polissacarídico com nanopartículas de prata e hidrolisado de colágeno. A produção enzimática foi realizada por fermentação em estado sólido, utilizando farelo de frutos de Pritchardia pacifica como substrato agroindustrial, evidenciando o potencial sustentável do processo. A enzima foi purificada por cromatografia de troca iônica aniônica em DEAE-Sephadex-50, apresentando temperatura ótima de 45°C, pH ótimo de 7,5 e estabilidade em diferentes condições de pH. Paralelamente, o biofilme foi desenvolvido utilizando quitosana e galactomanana (extraída de Cassia grandis) como matriz base. A formulação inclui bioativos obtidos de um processo de hidrólise enzimática envolvendo colágeno bovino Tipo IV e colagenase, associados a nanopartículas de prata sintetizadas por método verde. O biofilme resultante é biocompatível, biodegradável, hidrofílico e apresenta ação antibacteriana, além de potencial hipoalergênico, favorecendo a aceleração do processo cicatricial. Este produto apresenta aplicação promissora como curativo tópico de feridas e suporte para sistemas de liberação de drogas, reforçando o aproveitamento de recursos naturais e resíduos agroindustriais. O estudo destaca a integração de processos biotecnológicos e biomédicos, contribuindo para o fortalecimento da sustentabilidade e da inovação em saúde, indústria cosmética e biomateriais. | pt_BR |
dc.language.iso | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Pernambuco | pt_BR |
dc.rights | openAccess | pt_BR |
dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ | pt_BR |
dc.subject | Trichoderma | pt_BR |
dc.subject | Colagenase | pt_BR |
dc.subject | Biofilme cicatrizante | pt_BR |
dc.title | Purificação e caracterização de uma protease com atividade colagenolítica proveniente de tichoderma koningiopsis (UFPIT03), isolado do ecótono caatinga-cerrado piauiense, obtida através de fermentação em estado sólido utilizando farelo de pritchardia pacifica | pt_BR |
dc.type | doctoralThesis | pt_BR |
dc.contributor.authorLattes | http://lattes.cnpq.br/1378111835815532 | pt_BR |
dc.publisher.initials | UFPE | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.degree.level | doutorado | pt_BR |
dc.contributor.advisorLattes | http://lattes.cnpq.br/1797280118220965 | pt_BR |
dc.publisher.program | Programa de Pos Graduacao em Biologia Aplicada a Saude | pt_BR |
dc.description.abstractx | Collagenolytic proteases have the ability to hydrolyze both native and denatured collagen and are becoming increasingly important commercially. Collagenases produced by microorganisms are preferable to those produced by mammals or plants because of the biochemical diversity and susceptibility to genetic manipulation that their sources possess. The genera Streptomyces and Trichoderma have a great advantage among microorganisms that produce collagenolytic enzymes, since their genetic engineering has demonstrated great abilities in synthesizing these types of proteases, presenting characteristics of thermostability and higher yield. Collagenases have been described in their use in several biotechnology and biomedical segments, involving areas such as: medicinal, pharmaceutical, food, cosmetic and textile. The present study aimed to purify and characterize an enzyme with collagenolytic activity from Trichoderma isolated from the Caatinga-Cerrado-Piauiense ́s Ecotone and to develop a patented utility model from a healing biofilm product formulated based on a polysaccharide blend associated with silver nanoparticles with collagen hydrolysate. For the purification process, the enzyme production occurred by solid-state fermentation using Pritchardia pacifica fruit bran as an agroindustrial substrate, highlighting its sustainable biotechnological potential. The enzyme was purified by anionic ion exchange chromatography in DEAE-Sephadex, presenting ideal functional properties with an optimum temperature of 45°C, optimum pH of 7.5 and stability in different pH conditions. These results demonstrate the efficiency of the fermentation process using agroindustrial waste and the prospects for application in areas such as health, cosmetics industry and biomaterials, strengthening the valorization of regional natural resources. | pt_BR |
Aparece nas coleções: | Teses de Doutorado - Biologia Aplicada à Saúde |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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